Cell：不同生物的N糖基化修飾途徑

　　蛋白質翻譯后修飾是指蛋白質在翻譯后的化學修飾，它包含磷酸化、乙酰化、泛素化和甲基化等類型, 在調節蛋白質活性、結構和功能等方面發揮著重要的作用, 其重要性已被人們廣泛認知。

　　隨著許多新的翻譯后修飾類型的出現, 蛋白質翻譯后修飾這一研究領域變得越來越復雜而有趣。其中糖類的翻譯后修飾能幫助蛋白定位和完成其功能，最新一期（9月22日）Cell雜志以“N-Glycosylation Processing Pathways across Kingdoms”為題，介紹了不同生物完成這樣復雜和高度可變結構的翻譯后修飾的核心途徑。

　　真核細胞中的蛋白質N-糖基化，是在兩種不同的細胞器內完成，分別為內質網和高爾基體，首先參與N-聚糖的生物合成。N-聚糖的生物合成，從一種Man5-GlcNAc2蛋白的聚集開始，這種蛋白與ER胞質一側的多萜醇磷酸酯（dolicholphosphate）連接在一起。這種蛋白翻轉到ER腔的一側，不同的糖基轉移酶會逐步地將4個Man和3個Glc殘基添加到這個部位。然后，寡糖轉移酶復合物將寡糖Glc3Man9GlcNAc2糖基全體轉移到分泌性蛋白的特定Asn殘基上。一旦糖蛋白發生折疊和寡聚體化，它們就被轉移到高爾基復合物中，進行進一步的N連接聚糖修飾。

　　N-糖基化修與植物免疫

　　一項研究表明，ALG3介導的效應蛋白Slp1的N-糖基化，對于其在稻瘟病菌中的活性至關重要。ALG3編碼一個α-1,3-甘露糖轉移酶用于蛋白質N-糖基化。刪除ALG3可抑制菌絲的繼發感染，并顯著降低毒性。研究人員觀察到，Δalg3突變體可在宿主細胞內誘導活性氧的大規模生產，其方式與Δslp1突變體類似，這是抑制突變體感染菌絲的一個關鍵因素。Slp1會隔離幾丁質寡糖，來避免被水稻幾丁質誘導子結合蛋白CEBiP的識別和先天免疫反應的誘導，包括活性氧生產。

　　這項研究指出，Slp1有三個N-糖基化位點，同時Alg3介導的每個位點的N-糖基化作用，是保持蛋白質穩定性和Slp1幾丁質結合活性所必不可少的，這對于其效應蛋白的功能非常關鍵。這些結果表明，Alg3介導的Slp1蛋白N-糖基化作用，對于稻瘟病菌逃避宿主的先天免疫至關重要。