泛素(ubiquitin，UB)是一類含76個氨基酸、大小約為8.6 kDa的小蛋白質，在真核生物中普遍存在且高度保守。人類基因組中有四個基因編碼泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。
泛素氨基酸序列：
MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGG
泛素具有7個賴氨酸殘基（K6，K11，K27，K29，K33，K48，K63）和一個甲硫氨酸殘基（M1）。泛素之間主要通過賴氨酸殘基和甲硫氨酸殘基進行各種連接。由此產生的泛素鏈產生一定的拓撲結構，可通過對蛋白底物進行修飾并決定底物的功能。
將泛素添加到底物蛋白質中稱為蛋白質的 泛素化 。蛋白質泛素化是一種動態的多方面翻譯后修飾，涉及真核生物學的幾乎所有方面。泛素化涉及三個主要步驟：活化，結合和連接，分別由泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1），泛素結合酶（ubquitin-conjugation enzyme，E2）和泛素連接酶（ubiquitin-protein ligase，E3）執行。其中人源E1有2種： UBA1 和 UBA6 ；人源E2有35種；人源E3有數百種。
泛素化步驟
1. 一個Ub經ATP供能激活后添加到E1上。
2. 隨后E1與E2結合，將Ub通過轉酰基作用傳遞給E2，形成硫酯鍵。
3. E3與底物結合，E2與E3結合，此時Ub與底物的空間距離較近，E3泛素連接酶催化泛素的Gly76的羧基與底物中的Lys的ε-胺之間形成異肽鍵，進而介導底物泛素化。
泛素化特點 ：(1) 單位點單泛素化修飾；(2) 多位點單泛素化修飾；(3) 聚泛素化修飾；(4) 單一泛素鏈型；(5) 雜合泛素鏈型；(6) 分支泛素鏈型.
泛素化功能 ：不同位點泛素化的蛋白有不同的功能，其中通過K48連接的泛素鏈是最典型的聚泛素鏈，占了所有鏈型的50%以上，是底物被26S蛋白酶體降解的信號；K63泛素鏈則介導信號傳導；M1泛素鏈是NF-κB信號的重要正調節因子；K6泛素鏈與調節UV引起的DNA損傷應答及線粒體的體內穩態有關；K11泛素鏈是細胞周期調控中另一種蛋白酶體降解信號；K27泛素鏈與線粒體損傷等相關；K29泛素鏈與蛋白酶體降解和表觀遺傳調控有關；K33泛素鏈作用于高爾基體膜上的蛋白交換。
在哺乳動物細胞中，目前已發現2個E1，40多個E2以及600多個E3。
泛素活化酶E1
哺乳動物細胞中存在2個E1：Uba1(又稱Ube1) 和Uba6。
泛素結合酶E2
E2不只是UB的攜帶者，它有轉硫醇(把硫酯轉移至巰基)和氨解(把硫酯轉移至氨基)兩種作用。在細胞中，E2主要以E2~UB偶聯物的形式存在，以便隨時進行反應。
泛素連接酶E3
按結構特點，E3主要可分為3類：RING(really interesting new gene，還包括拓撲結構類似的U-box E3)、HECT(homologous to E6AP C-terminus)和RBR(RING-in-between-RING)。HECT型E3連接酶先將泛素從E2的活性位點轉移到E3的活性位點中的Cys，然后泛素化目標底物中的Lys殘基；而RING型E3連接酶使E2酶直接將泛素轉移至底物。
蛋白酶體
泛素-蛋白酶體系統(ubiquitin-proteasome system，UPS)的功能是選擇性降解被UB標記的蛋白質，因而在細胞周期調控、受體下調、基因轉錄和細胞凋亡等諸多生命活動中發揮重要作用。
去泛素化酶
泛素化的過程是可逆的，這個過程由去泛素化酶(deubiquitinase，DUB)完成，DUB從被泛素泛素化蛋白中產生游離泛素，以保持細胞中游離泛素水平的穩態。