α-BGT是1963年發現的。是一種堿性多肽，含較多的堿性氨基酸和10個半胱氨酸殘基，半胱氨酸殘基都參與5對二硫鍵的形成。屬于長鏈突觸后神經毒素，由74個氨基酸組成，相對分子質量為8000 D，空間結構復雜，幾乎每一個氨基酸都對空間結構的形成發揮著重要作用。雖然分子量并不大，但α-BGT具有相當豐富的空間結構，該分子中幾乎每一個氨基酸殘基對其空間結構的形成都發揮著重要的作用，因此是探討蛋白質一級結構與高級結構以及結構與功能很好的材料。 [19] α-BGT結構如三指形，4個二硫鍵聚集在一起形成一個致密的內核，由此核心伸展出3個肽鏈環仿佛3個手指，長的C末端尾巴從致密的二硫鍵核心伸出。4對二硫鍵與結構穩定性有關，大部分集中在中間大環上且分布于環的一側，形成一個活性表面。α-BGT不存在α螺旋，主要由β-折疊和β-轉角組成。長鏈和短鏈的蛇毒突觸后神經毒素主要區別在于尾巴表面存有不同的識別位點，在一級結構上的差別是長鏈蛇神經毒素比短鏈的蛇神經毒素多10~15個氨基酸和一對二硫鍵，空間結構上的差別在于長鏈神經毒素的第5對二硫鍵存在于中央大環loopII的頂部，產生一個循環螺旋樣的動態的構象，使得長鏈神經毒素適應不同受體亞型。具有三指形結構的蛇神經毒素一般由60~80個氨基酸殘基組成一條多肽鏈，氨基酸殘基的組成及相對位置具有很大的同源性。長鏈和短鏈的蛇毒突觸后神經毒素都屬于這類結構，三指型毒素折疊的可塑性已經歷了最佳的進化，可利用功能基團的不同組合特異性識別nAChR亞型間的細微差別。
Ohta M等（1987）的研究結果顯示了在N-末端的9-11，67-68和71-72位置分別存在Ser-ProIle，Pro-His和Gln-Arg，而非先前報道的Ile-Pro-Ser，His-Pro和Arg-Gln氨基酸排列順序。Love RA等（1986）利用X射線晶體衍射法進行α-BGT蛋白質結構的研究表明，α-BGT蛋白質晶體結構的解析度為2.5A。其晶體結構是與眼鏡蛇神經毒素和埃布拉神經毒素相比較而言的，它的溶液結構由質子-NMR分光鏡方法推導而來，主要的不同是α-BGT的β-sheet飄帶比其它神經毒素少，而且在不變的色氨酸結晶中有不同尋常的定位。Tali Scherf等利用二維質子-核磁共振光譜學方法解決了α-BGT和第13個氨基酸殘基肽庫（MRYYESSLKSYPD）的復合物溶液結構，其肽譜是采用1個由Tyr-11肽組成的疏水核心環繞三圈而成的球狀骨架結構和飄帶結構。 [22] Moise L等報道了一個新的更高清晰度的α-BGT核磁共振結構，它定義了決定二硫化物的核心和β-sheet圖的區域范圍。
乙酰膽堿受體種類很多，α-BGT是與N-型的乙酰膽堿受體結合，其結合是專一性的，飽和的和不可逆性的，具很高的親和力。乙酰膽堿受體α2βγδ的α-亞基是結合乙酰膽堿和毒素的亞基，關鍵氨基酸位于125~147殘基之間。